AUTO-HEMOTERAPIA, Dr. Fleming e sua PANACEIA*...


Artigo Extra.


TEORIA da CONSPIRAÇÃO – (44ª parte).


     AVISO INICIAL - A 3ª parte sobre a importância do estudo da MEDULA ÓSSEA para desatar o nó sobre a AUTO-HEMOTERAPIA será escrito proximamente. Tenho muita coisa para ler, tenho muito a pesquisar e tenho muito que escrever. Estamos apenas no começo da luta.



“AS BATALHAS do Dr. LUIZ MOURA” – E a VITAMINA B2 - (7ª parte).



Continuando o resumo do conteúdo do 1º DVD.



RIBOFLAVINA.


     Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Apenas duas INFORMAÇÕES GERAIS:

- Fórmula molecular – C17 H20 N4 O6.
- Aparência – Pó cristalino de cor amarelada ou da cor de laranja.



     A RIBOFLAVINA (LACTOFLAVINA ou VITAMINA B2). Designada no passado também por VITAMINA G. Nome sistemático 7,8 - dimetil-10-(D-1'-ribitil)-isoaloxazina) é um composto orgânico (flavina) da classe das VITAMINAS.
     No organismo humano, favorece o metabolismo das gorduras, açúcares e proteínas e é importante para a saúde dos olhos, pele, boca e cabelos.
     A RIBOFLAVINA é utilizada como corante alimentar, sob a designação E101 ou E101a (quando na forma fosfatada).
     A deficiência em RIBOFLAVINA provoca rachaduras nos cantos da boca e nariz, estomatite, coceira e ardor nos olhos, inflamações das gengivas com sangramento, língua arroxeada, pele seca, DEPRESSÃO, catarata, letargia e HISTERIA.
    

     Observação do escriba: - Os psiquiatras oportunistas, sem nenhuma base científica, mandaram acrescentar a Depressão e a Histeria. Eles é que são histéricos e depressivos.


     A RIBOFLAVINA é necessária na síntese do dinucleótido de flavina-adenina (FAD) e do mononucleótido de flavina (FMN), dois cofatores enzimáticos essenciais no funcionamento de enzimas importantes em diversas vias metabólicas.
     É uma MOLÉCULA FOTOSSENSÍVEL, degradando-se na presença de LUZ.


CARACTERÍSTICAS FÍSICO-QUÍMICAS.



     “Foto: Estrutura da RIBOFLAVINA evidenciando o grupo flavina (caixa superior, a amarela) e o grupo ribitilo (caixa inferior, a verde).

     Observação do escriba: Na molécula aparecem (C) Carbono, (H) Hidrogênio, (N) Nitrogênio e (O) Oxigênio no (grupo flavina) e (H) Hidrogênio e (O) Oxigênio no (grupo ribitilo)

    
     As FLAVINAS são compostos orgânicos baseados no anel tricíclico isoaloxazina. A adição de grupos metilo nos carbonos 7 e 8 e de uma cadeia ribitilo na posição 10 (azoto) da isoaloxazina forma a RIBOFLAVINA (7,8-dimetil-10-ribitil-isoaloxazina).
     O radical ribitilo deriva do açúcar ribitol, um álcool obtido através da redução da ribose.
     A presença do grupo flavina (composto de anéis heterocíclicos) confere propriedades espectroscópicas características deste grupo de moléculas, como uma coloração amarela a laranja, e fluorescência.
     A adição de grupos químicos à cadeia ribitilo origina outras flavinas: o mononucleótido de flavina (FMN) é uma forma fosforilada da riboflavina.
     O dinucleótido de flavina e adenina (FAD) possui adicionalmente um grupo adenina ligado por dois fosfatos ao ribitilo.
     Tanto a RIBOFLAVINA como os cofatores dela derivados são capazes de transferência eletrônica graças à presença do grupo isoaloxazina, e fazem normalmente parte de proteínas transportadoras de eletrões e oxidorredutases.
     Em flavoproteínas, é a cadeia ribitilo do FAD ou FMN que usualmente interage com a cadeia polipeptídica.
     A própria RIBOFLAVINA serve de cofator nas proteínas de ligação à RIBOFLAVINA (em inglês, riboflavin-binding proteins), um dos tipos de flavoproteínas mais estudado.
     A RIBOFLAVINA é uma molécula anfipática. A parte da isoaloxazina semelhante ao xileno é predominantemente hidrofóbica, podendo interagir com aminoácidos hidrofóbicos em proteínas.  
     A outra extremidade da isoaloxazina, semelhante a pirimidina, é mais hidrofílica e capaz de estabelecer ligações de hidrogênio com aminoácidos polares.
     É por esta razão pouco solúvel em água (130 mg/L a 27 °C).
     O anel central (pirazina) é o principal responsável pela atividade redox presente em flavinas.
     É também uma molécula fotossensível, sendo destruída rapidamente por exposição à luz, mas resistente ao calor (e portanto à maioria dos procedimentos de cozedura de alimentos).
     No seu estado puro, apresenta-se normalmente sob a forma de pó cristalino de cor amarela ou laranja.
     É instável em soluções alcalinas, com uma estabilidade máxima a pH 6.


NUTRIÇÃO.



     “Foto: RIBOFLAVINA em solução”.

     O organismo humano é incapaz de sintetizar RIBOFLAVINA.
     Para a síntese de cofatores enzimáticos indispensáveis ao funcionamento normal do metabolismo, é necessário incluir esta vitamina na dieta humana.
     A RIBOFLAVINA produzida pela flora intestinal é uma importante fonte desta vitamina em seres humanos.


DOSE DIÁRIA RECOMENDADA.


     Nos Estados Unidos, a Food and Drug Administration (FDA) recomenda oficialmente uma dose diária de 1,7 mg de RIBOFLAVINA, valor que poderá ser revisto para 1,3 mg, em acordo com a dose considerada suficiente pela Organização Mundial da Saúde (OMS) para homens adultos.
     A OMS recomenda um valor ligeiramente menor para mulheres adultas (1,1 mg), exceto quando em gestação (1,4 mg) ou em lactação (1,6 mg).
     As doses recomendadas para crianças variam entre 0,3 mg/dia para recém-nascidos até aos seis meses de idade e 0,9 mg/dia para crianças entre os sete e os nove anos de idade.


FONTES na ALIMENTAÇÃO.


     Alimentos como leite, produtos lácteos. Couves e vegetais folhosos verdes como brócolos, repolho e agrião, carne (especialmente vísceras), cereais em grão (arroz, lentilha, aveia, cevada, trigo, levedo de cerveja), em frutas como o jambo, ovos, semente de girassol e ervilhas, são fontes de RIBOFLAVINA, embora esta seja destruída pela exposição à luz.
     No leite, a RIBOFLAVINA encontra-se na forma livre, ou seja, não ligada a proteínas.
     No ovo de galinha, a RIBOFLAVINA liga-se à "proteína de ligação a RIBOFLAVINA".
     Nos países em vias de desenvolvimento, o consumo de vegetais verdes constitui a principal fonte de RIBOFLAVINA, enquanto que nos países desenvolvidos são os produtos lácteos a fonte primária.


FONTES COMERCIAIS.


     Além de ser feito o enriquecimento (fortificação) de determinados alimentos com RIBOFLAVINA, incluindo produtos de panificação e cereais, esta vitamina é também comercializada sob a forma de preparado oral (em combinação ou não com outras vitaminas) e preparado injetável.
DEFICIÊNCIA.


     Por ser continuamente excretada na urina, um baixo consumo de RIBOFLAVINA leva facilmente a uma deficiência nutricional desta vitamina, embora tal deficiência seja sempre acompanhada por deficiências noutras vitaminas.
     Existe maior propensão a uma deficiência em RIBOFLAVINA em dietas pobres em produtos animais.
     A deficiência de RIBOFLAVINA também se encontra associada a determinadas doenças crônicas, como a diabetes, doenças inflamatórias intestinais e infecções pelo HIV.
    

Observações do escriba:


     1ª - Como será que “eles” descobriram a deficiência de RIBOFLAVINA em portadores de HIV?

     2ª – Essa história tem cara de picaretagem!


     A avitaminose associada à deficiência em RIBOFLAVINA denomina-se ariboflavinose.
     Pode resultar de uma dieta pobre em RIBOFLAVINA, má absorção intestinal desta vitamina, incapacidade de a metabolizar ou excreção exagerada na urina.
     Sintomas de ariboflavinose incluem dermatite seborreica, formação de gretas e vermelhidão nos lábios, estomatite e inflamação do revestimento da boca e língua, úlceras bucais e infecções na garganta e neuropatia.
     Também pode causar dessecação e escamação na pele e anemia (deficiência em ferro, refletida numa menor produção de grupo hemo, maior perda intestinal de ferro/menor absorção intestinal de ferro e indução de stress oxidativo com acumulação de ferro "livre").
     Pode ocorrer vermelhidão, lacrimação e coceira no globo ocular, além de sensibilidade à luz.
     A deficiência de RIBOFLAVINA em animais tem como consequências gerais diminuição do desenvolvimento do organismo, ataxia, fraqueza e morte.
     A deficiência em RIBOFLAVINA está associada à síndrome oral-ocular-genital.
     Nesta síndrome, a estomatite angular, a fotofobia e a dermatite escrotal são sintomas clássicos.
     Em ratos utilizados como modelo de investigação, a deficiência em RIBOFLAVINA leva a uma menor atividade de algumas desidrogenases, tendo como consequência imediata uma significativa inibição da β-oxidação mitocondrial de ácidos graxos.
     Outras enzimas cuja atividade é afetada incluem a glutationo redutase (com consequente diminuição de glutationo reduzido), glutationo peroxidase, catalase, aldose redutase, sorbitol desidrogenase e fosfato de piridoxamina oxidase.
     São também afetadas diversas vias metabólicas de oxidação mitocondrial dependentes de flavoproteínas.
     Uma forma de detectar os níveis de RIBOFLAVINA no soro sanguíneo consiste na medição do coeficiente de atividade da glutationo redutase em ERITRÓCITOS, medido como a razão entre a atividade normal da enzima estimulada por FAD e a atividade basal da enzima in vivo.  
     Um coeficiente de atividade elevado é em geral indicação de uma deficiência vitamínica de RIBOFLAVINA.
     Outros métodos de detecção são a medição de RIBOFLAVINA excretada na urina e a determinação da concentração de RIBOFLAVINA em ERITRÓCITOS.


LEITE MATERNO.


     Diversas vitaminas do complexo B, incluindo a RIBOFLAVINA, estão incluídas no denominado grupo I de nutrientes durante a lactação.
     Isto significa que os níveis absorvidos pela mãe refletem-se nos níveis detectados no leite materno.
     Em mulheres saudáveis e bem nutridas, a média de RIBOFLAVINA encontrada no leite materno é de 0,35 mg/L, o que cobre apenas entre 40 e 60% do consumo requerido por recém-nascidos e bebês até dois anos de idade.
     Por esta razão, é recomendada por alguns autores a fortificação da alimentação com suplementos vitamínicos, de modo a suprir eventuais carências.
     Nos Estados Unidos, não existem limites superiores estabelecidos para a quantidade de RIBOFLAVINA a ser consumida nesta faixa etária.



HISTÓRIA.



     “Foto: RIBOFLAVINA em pó”.


     A RIBOFLAVINA foi descoberta por Wynter Blyth no final do século XVIII enquanto fazia a análise dos componentes do leite de vaca, tendo denominado então este composto como "LACTOCROMO".
     Outros nomes foram empregados para descrever a RIBOFLAVINA, como LACTOFLAVINA ou OVOFLAVINA, dependendo do material de onde havia sido isolada.
     Também foram empregadas as designações HEPATOFLAVINA, VERDOFLAVINA e UROFLAVINA, além de VITAMINA G.
     O nome atual reflete a presença de uma cadeia lateral ribitilo e da cor amarela do grupo flavínico (do latim flavus, que significa "amarelo").
     No final da década de 1920, foram isolados diversos pigmentos amarelos com fluorescência esverdeada, e identificados como parte do complexo B.
     Por essa altura foi identificada a estrutura da RIBOFLAVINA por Richard Kuhn e Paul Karrer, de forma independente.
     Mais tarde, Hugo Theorell demonstrou que uma enzima de cor amarela, previamente identificada por Otto Warburg nas suas investigações sobre a fosforilação oxidativa, poderia ser separada em apoproteína e numa fração solúvel amarela.
     Nenhuma das duas frações em separado era capaz de oxidar o NADPH, mas ao fazer-se uma mistura de ambas, essa atividade catalítica reaparecia.
     Theorell tentou reconstituir a atividade da enzima juntando RIBOFLAVINA à apoproteína, já que, espectroscopicamente, a fração amarela era muito semelhante à vitamina, mas não detectou catálise.
     Descobriu então que o cofator amarelo da enzima diferia da RIBOFLAVINA pela presença de um grupo fosfato adicional na cadeia ribitilo.
     Theorell havia descoberto o FMN, o derivado direto da fosforilação da RIBOFLAVINA.
     Anos mais tarde, Hans Krebs descobriu uma nova flavoenzima, cujo cofator foi identificado como um novo derivado da RIBOFLAVINA, o FAD, por Warburg e Christian, em 1938.
     Na década de 1940 surgem os primeiros estudos sobre os efeitos da deficiência de RIBOFLAVINA em humanos.
     O teste da atividade da glutationo redutase para aferição dos níveis de RIBOFLAVINA é proposto nos finais dos anos 60, sendo utilizado até ao presente.


METABOLISMO in vivo.


     “Foto: Dinucleótido de flavina e adenina (FAD)”. Observação do escriba: - Curiosamente tem H, N e O  e dois átomos de P na molécula?

     “Foto: Mononucleótido de flavina (FMN)”. Observação do escriba: Curiosamente tem H, N, O e um átomo de P na molécula?

     A RIBOFLAVINA é a molécula precursora do FAD e do FMN. O FMN é obtido com a fosforilação da RIBOFLAVINA por ação da enzima RIBOFLAVINA cinase, enquanto que a FAD sintetase é a responsável pela síntese do FAD.
     O FAD é por isso considerado a forma biologicamente ativa da RIBOFLAVINA.
     Para estudar as propriedades destas flavinas nas proteínas que as contêm, podem ser sintetizadas flavinas artificiais com estruturas químicas ligeiramente diferentes das naturais, ou marcadas isotopicamente.
     Esta síntese, que pode ser química ou enzimática, utiliza normalmente RIBOFLAVINA como molécula precursora.
     Estirpes de bactérias ou leveduras incapazes de sintetizar (auxotróficas) RIBOFLAVINA podem ainda assim crescer suplementando o meio de cultura com RIBOFLAVINA.
     Esta estratégia é utilizada para a síntese de flavoproteínas utilizando flavinas artificiais, fornecendo RIBOFLAVINAS modificadas como suplemento.


SÍNTESE in vivo.


     Os animais, incluindo o ser humano, são incapazes de sintetizar RIBOFLAVINA, adquirindo-a principalmente a partir da alimentação.
     A RIBOFLAVINA é sintetizada em plantas, fungos e diversas bactérias.
     Em organismos capazes de sintetizar a RIBOFLAVINA, o trifosfato de guanosina (GTP) é utilizado como molécula precursora, havendo uma série de reações que terminam numa reação de dismutação catalisada pela RIBOFLAVINA sintase.
     O GTP é utilizado na construção de pirimidinadiona, que é então convertida a lumazina pela enzima lumazina sintase.
     A RIBOFLAVINA sintase catalisa então a dismutação da lumazina a uma molécula de RIBOFLAVINA e uma de pirimidinadiona, podendo esta última ser reciclada para nova reação de síntese de lumazina.
     Algumas espécies de bactérias capazes de sintetizar RIBOFLAVINA não conseguem captar esta vitamina externamente e não sobrevivem se a síntese for de alguma forma inibida.
     Esta particularidade permite o desenvolvimento de inibidores de enzimas da via de síntese da RIBOFLAVINA, em particular da RIBOFLAVINA sintase e da lumazina sintase, inibidores esses que são normalmente moléculas estruturalmente semelhantes à RIBOFLAVINA.


ABSORÇÃO em MAMÍFEROS.


     A maior parte da RIBOFLAVINA ingerida encontra-se sob a forma de FMN e FAD ligada a proteínas, que libertam as flavinas por hidrólise ácida no estômago.
     O FAD e o FMN são então hidrolisados a RIBOFLAVINA pela fosfatase alcalina e pirofosfatases FMN/FAD antes da sua absorção intestinal.
     É na parte proximal do intestino delgado que ocorre a maioria da absorção, que é levada a cabo por transportadores especializados independentes de Na+ e inibida por análogos estruturais da RIBOFLAVINA e pela amilorida.
     O mecanismo molecular de absorção não é bem conhecido mas aparenta depender diretamente do número de transportadores no epitélio intestinal ou da variação da atividade destes transportadores.
     A disponibilidade de RIBOFLAVINA regula esta atividade: um aumento da concentração de RIBOFLAVINA no lúmen intestinal diminui a atividade de absorção da VITAMINA, enquanto que uma deficiência leva a um aumento da atividade.
     Por esta razão é sugerido que os transportadores reconheçam a quantidade de RIBOFLAVINA disponível na sua superfície apical e se adaptem conforme o nível detectado.
     Outra forma de regulação poderá envolver uma via dependente da proteocinase A, e por conseguinte, do AMPc.
     Também a RIBOFLAVINA produzida pela flora do intestino grosso pode ser absorvida nesta zona do intestino, utilizando transportadores funcionalmente semelhantes aos presentes no intestino delgado.
     Após a entrada nas células do intestino, a RIBOFLAVINA é fosforilada a FMN por uma flavocinase, utilizando ATP.
     A FAD sintetase também utiliza ATP na síntese do FAD.
     O armazenamento da RIBOFLAVINA é feito principalmente no fígado, sob a forma de FAD.
     Em hepatócitos e células epiteliais, existem transportadores específicos dependentes do Ca2+/calmodulina que permitem a entrada da RIBOFLAVINA nas células, à custa de energia metabólica.
     A RIBOFLAVINA também é armazenada no baço e músculo cardíaco.
     Na circulação sanguínea encontra-se principalmente na forma de RIBOFLAVINA (50%) e FAD (40%), com uma percentagem menor de FMN (10%), numa concentração total de cerca de 0,03 μM.
     No plasma sanguíneo de mamíferos, a RIBOFLAVINA liga-se de forma não específica a proteínas como a albumina e determinadas imunoglobulinas e de forma específica a proteínas transportadoras de RIBOFLAVINA, especialmente durante a gestação, embora não sejam conhecidos com precisão os mecanismos de transporte da RIBOFLAVINA em qualquer dos casos.
     Existe provavelmente entrada de RIBOFLAVINA em mitocôndrias feita também por transportadores específicos, já que este organelo possui RIBOFLAVINA cinase e FAD sintetase e utiliza diversas flavoproteínas na cadeia de transporte eletrônico.
     Poderá então haver incorporação dos cofatores flavínicos nas apoproteínas correspondentes.
     No cérebro, estudos de transporte da RIBOFLAVINA no plexo coróide revelaram que esta é absorvida através da barreira hematoencefálica e pelas células do tecido nervoso através de transporte ativo ou difusão facilitada, existindo uma apertada HOMEOSTASE que não permite grandes variações na concentração de RIBOFLAVINA neste tecido.


RELAÇÃO com o METABOLISMO  do FOLATO.


     Existem indícios de uma AÇÃO SINERGÉTICA entre o metabolismo do folato e a RIBOFLAVINA, na prevenção do cancro colorretal e cervical.
     Sob a forma de FAD, a RIBOFLAVINA é cofator da enzima metileno tetra-hidrofolato redutase, responsável pela conversão de 5,10-metileno tetra-hidrofolato a 5-metiltetra-hidrofolato.
     Este é um doador de grupos metilo na reação de conversão da homocisteína a metionina e por conseguinte, uma molécula importante na síntese de S-adenosilmetionina, que intervém em diversas reações biológicas (como a metilação do DNA).
     Uma mutação encontrada numa variante da metileno tetra-hidrofolato redutase, associada a níveis plasmáticos elevados de homocisteína (que por sua vez estão associados a um maior risco de doença cardiovascular) provoca uma ligação mais fraca entre o cofator e a enzima.
     Outros polimorfismos associados a esta enzima, que enfraquecem a ligação do FAD à cadeia polipeptídica, poderão estar associados com determinados tipos de cancro.
     No entanto, são insuficientes os estudos sobre a ação da RIBOFLAVINA e o seu SINERGISMO com o consumo de folato, para se deduzirem possíveis papéis protetores desta na prevenção do cancro colorretal.
     Também existem indicações de que o metabolismo normal do folato é afetado por uma deficiência em RIBOFLAVINA, com diminuição da atividade da metileno tetra-hidrofolato redutase e consequente aumento de quebras na cadeia dupla do DNA, deficiência na metilação do DNA e aumento de incorporação de uracilo no DNA.


TOXICIDADE.


     Por ser uma molécula pouco hidrossolúvel, a RIBOFLAVINA pode ser tomada oralmente em grandes quantidades com pouco risco de ser absorvida de forma significativa no trato gastrointestinal.
     Embora seja possível a administração de doses potencialmente tóxicas por injeção, o excesso é normalmente excretado na urina, conferindo a esta uma coloração amarelo-viva se presente em grandes quantidades.
     A FDA não especifica uma quantidade máxima de RIBOFLAVINA na alimentação.
     Pode no entanto atuar como molécula fotossensibilizadora, originando radicais livres (espécies reativas de oxigênio) na presença de luz e oxigênio molecular.
     Estes radicais danificam o DNA ao produzirem derivados oxidados das suas bases, como 8-desoxiguanina.
     A inativação de enzimas detectada após irradiação com luz visível na presença de RIBOFLAVINA aparenta ser predominantemente devida à produção de oxigênio singuleto, uma forma muito reativa de oxigênio molecular.
     Os aminoácidos aromáticos triptofano e tirosina sofrem degradação após exposição à luz, com a RIBOFLAVINA servindo como fotossensibilizador, tanto em presença de oxigênio molecular como em condições anaeróbias.
     Isto indica que existem outros mecanismos envolvendo transferência eletrônica na degradação destes aminoácidos, além de formação de espécies reativas de oxigênio.
     O mecanismo não é conhecido, mas é possível que a excitação da RIBOFLAVINA pela luz a conduza a um estado tripleto (estado excitado), que é capaz de abstrair eletrões destes aminoácidos aromáticos, formando radicais (triptofanilo e tirosinilo) e iniciando uma cascata de reações radicalares que levam à degradação dos aminoácidos.
     Produtos derivados desta reações são dímeros de tirosina (dois aminoácidos tirosina que se ligam covalentemente) e agregados índole, flavínicos e índole-flavínicos.
     Outro aminoácido sensível a inativação por luz mediada pela RIBOFLAVINA é a histidina, não se verificando grandes alterações nos demais aminoácidos naturais por este tipo de mecanismo.
     O ascorbato (vitamina C) não é sensível por si à luz, mas é fortemente fotossensibilizado pela RIBOFLAVINA e, por conseguinte, destruído.


ANTAGONISTAS.


     São conhecidos alguns ANTAGONISTAS da RIBOFLAVINA, que atuam desligando a flavina das suas flavoproteínas, como a ouabaína, a teofilina, a PENICILINA e o ácido bórico.
     Outros medicamentos que inibem a ação da RIBOFLAVINA, quer diminuindo a sua absorção intestinal ou reabsorção renal, quer competindo com a RIBOFLAVINA, entre outros mecanismos, incluem o probenecide, a clorpromacina (um análogo estrutural), fenotiazinas, barbitúricos, o ANTIBIÓTICO ESTREPTOMICINA e contraceptivos orais.



SINERGISTAS.

     Em mamíferos, a síntese de cofatores flavínicos a partir da RIBOFLAVINA é estimulada pelos hormônios tiroxina e triodotiroxina.
     A utilização de medicamentos que aumentem a retenção urinária, como anticolinérgicos, também contribuem para uma maior absorção da RIBOFLAVINA.


SÍNTESE INDUSTRIAL.


     “Foto: Bacillus subtilis”.


     A RIBOFLAVINA pode ser sintetizada artificialmente a partir de D-ribose.
     Este processo consiste em quatro reações consecutivas: reação com 3,4-xilidina; hidrogenação; condensação com cloreto de benzenediazônio; e ciclocondensação com ácido barbitúrico.
     O FMN pode ser obtido por reação com oxicloreto de fósforo parcialmente hidrolisado, mas esta reação resulta em diversos produtos fosfatados de difícil separação, preferindo-se por isso a fosforilação com RIBOFLAVINA cinase (EC 2.7.1.26).
     O FAD é obtido recorrendo-se também a um passo final enzimático, utilizando a FAD sintetase (EC 2.7.7.2), que pode inclusivamente ser hidrolisado a FMN com a FAD difosfatase (EC 3.6.1.18).
     Diversos processos BIOTECNOLÓGICOS foram desenvolvidos para a produção industrial de RIBOFLAVINA.
     Recorre-se a microrganismos capazes da sua biossíntese, incluindo fungos filamentosos como Ashbya gossypii, Candida famata e Candida flaveri, assim como as bactérias Corynebacterium ammoniagenes e Bacillus subtilis.
     A A. gossypii, em particular, produz grandes quantidades de RIBOFLAVINA, conferindo uma cor amarela distinta a este fungo.
     A bactéria B. subtilis foi GENETICAMENTE MODIFICADA de forma a aumentar a produção de RIBOFLAVINA e ser resistente ao ANTIBIÓTICO AMPICILINA.
     Esta resistência é utilizada como forma de seleção e marcação do organismo de interesse.
     É utilizada em escala comercial na produção de RIBOFLAVINA para utilização na alimentação.
     Também bactérias lácticas como Lactococcus lactis, utilizadas noutros processos industriais de fermentação, foram manipuladas para possível produção industrial de RIBOFLAVINA e folato.


USO INDUSTRIAL.


     Por ser fluorescente sob luz ultravioleta, utilizam-se soluções diluídas de RIBOFLAVINA (0,015-0,025%) para evidenciar fugas ou demonstrar a facilidade de limpeza de sistemas como BIORREATORES ou tanques de mistura.




INDÚSTRIA ALIMENTAR.



     Devido à sua cor amarela-viva, a RIBOFLAVINA é utilizada como corante alimentar.
     Também é utilizada como fortificante alimentar em alimentos para bebês, cereais de pequeno-almoço, massas, molhos, queijos fundidos, bebidas de fruta, produtos lácteos enriquecidos com vitaminas e algumas BEBIDAS ENERGÉTICAS.
    

Observações do escriba:


     1ª - O que será uma bebida energética? Será uma bebida carregada de energia elétrica? Será uma bebida carregada de energia nuclear? Será uma bebida carregada de energia solar? Ou será uma bebida carregada de produtos químicos tóxicos?

     2ª – Estamos dominados pelos químicos!


     É também incluída em SUPLEMENTOS VITAMÍNICOS.
    Por ser pouco hidrossolúvel, a RIBOFLAVINA é muitas vezes adicionada na forma fosfatada 5'-fosfato de riboflavina (FMN; aditivo E101a), mais dispendiosa mas muito mais solúvel (50g/L).



USO CLÍNICO.



    
     A RIBOFLAVINA tem sido utilizada em diversas situações CLÍNICAS e TERAPÊUTICAS.
     Suplementos de RIBOFLAVINA têm sido utilizados em simultâneo com FOTOTERAPIA da icterícia neonatal (hiperbilirrubinemia), já que a luz degrada não só a toxina que causa esta condição, como a RIBOFLAVINA naturalmente produzida no organismo.
    

Observações do escriba:


     1ª – O que será FOTOTERAPIA?

     2ª - Existem várias hipóteses.
     Hipótese A – Tirar uma foto para renovar a carteira de identidade.
     Hipótese B – Tirar uma foto e mandar para a coluna social do jornal da sua cidade.
     Hipótese C – Tirar uma foto e mandar para a Rede Bobo de Televisão.
     Hipótese D – Tirar uma foto e mandar para a esposa ou para o esposo.
     Hipótese E – Tirar uma foto e mandar para os marcianos.  
     Hipótese F - Tirar uma foto e mandar para a revista CARAS.
     Hipótese G – Tirar uma foto com um penico vermelho na cabeça e dizer que é bombeiro.
    Hipótese H – Todas as hipóteses acima estão corretas. Ou seja, tudo isso é FOTOTERAPIA!

     A fotossensibilidade da RIBOFLAVINA é aproveitada no sistema comercial Mirasol PRT, que efetua a redução de agentes patogênicos em componentes SANGUÍNEOS utilizados para TRANSFUSÃO (como PLASMA ou PLAQUETAS).
     Os componentes são irradiados com luz ultravioleta na presença de RIBOFLAVINA, que atua como molécula fotossensibilizadora, provocando danos no DNA de agentes patogênicos eventualmente presentes nesses componentes.
     Foi também sugerida a administração de RIBOFLAVINA, entre outros cofatores, para compensar a diminuição dos níveis desses cofatores que acontece em determinadas DOENÇAS MITOCONDRIAIS.


Observações do escriba:


     1ª - Objetivando obter lucro fácil, vou me especializar em DOENÇAS MITOCONDRIAIS.

     2ª – Aliás, a minha especialidade já foi concluída com sucesso, e foi feita na cidade de ITABI, aqui mesmo no interior de SERGIPE.

    3ª – VOCÊ SABIA?
    

     Alguns pacientes com deficiências na CADEIA RESPIRATÓRIA MITOCONDRIAL, em particular no complexo I, apresentaram melhorias clínicas após administração de RIBOFLAVINA.
     A administração de RIBOFLAVINA, em conjunto com outras VITAMINAS necessárias para o funcionamento de enzimas da CADEIA RESPIRATÓRIA MITOCONDRIAL, aumenta a eficiência da fosforilação oxidativa e complementa deficiências de enzimas envolvidas na CADEIA de TRANSPORTE ELETRÔNICO.
    

Observação do escriba: CADEIA? Manda o petista  Dr. CAVALLO para a PAPUDA!


     Foi também demonstrada a diminuição de lesões isquêmicas que ocorrem em consequência de enfarte ou acidente vascular cerebral com a administração terapêutica de RIBOFLAVINA.
     Também foi demonstrado um aumento da eficiência do tamoxifeno na quimioterapia do cancro da mama utilizando uma terapia de RIBOFLAVINA simultaneamente.
     A RIBOFLAVINA e derivados da RIBOFLAVINA conseguem penetrar no exosqueleto quitinoso de artrópodes e conseguem inibir a quitinase, uma enzima crucial na síntese do exosqueleto.
     Por esta razão, a RIBOFLAVINA pode ser utilizada para controle da proliferação de artrópodes e também de nemátodos e fungos quitinosos.


Observações do escriba:


     1ª - E os trabalhos publicados na Revista e no Jornal Brasileiro de Medicina sobre o tratamento das rinites alérgicas? Nada?

     2ª – Entendi! Dr. LUIZ MOURA nunca existiu!

    3ª – Laboratório trambiqueiro!




VER TAMBÉM.



• TERAPIA FOTODINÂMICA.
• NUTRACÊUTICA.

Observações do escriba:


     1ª - Na Wikipédia estão disponíveis (33) trinta e três referências sobre a RIBOFLAVINA.

     2ª - Pode ser até que a FOTOTERAPIA esteja presente entre as referências. Não tenho certeza.  

     3ª – FOTOTERAPIA? Preciso mesmo renovar a minha carteira de identidade...


Categorias:
• VITAMINAS.
• Corantes alimentares.
• Compostos aromáticos.
• Álcoois.
• Amidas.

     Esta página foi modificada pela última vez às 17h01min de 16 de setembro de 2015.


     A luta contra a debilitante POLIOMIELITE (paralisia infantil) continua, e a luta a favor da inofensiva AUTO-HEMOTERAPIA (AHT), também continua.
      PANACEIA* - UM SER SUPERIOR mandou mudar a “mensagem”.
     Se DEUS nos permitir voltaremos outro dia ou a qualquer momento. Boa leitura, boa saúde, pensamentos positivos e BOM DIA.
     ARACAJU, capital do Estado de SERGIPE (Ex-PAÍS do FORRÓ e futuro “PAÍS da BOMBA ATÔMICA”), localizado no BRASIL, Ex-PAÍS dos fumantes de CIGARROS e futuro “PAÍS dos MACONHEIROS”. Quarta-feira, 15 de março de 2017.

Jorge Martins Cardoso – Médico – CREMESE – 573.


     Fontes: (1) – 1º DVD – ENERGIA da VIDA – Com Dr. LUIZ MOURA - Youtube – Resumo feito pelo escriba. (2) – Wikipédia. (3) - OUTRAS FONTES.